Amiloidosi

L'amiloidosi è una malattia in cui il corpo accumula amiloide, un complesso proteina-polisaccaride con una struttura complessa. La deposizione di amiloide provoca l'interruzione della normale funzione dei sistemi endoteliale e reticolare; proteine ​​specifiche si accumulano nel plasma sanguigno. Questo processo porta all'accumulo di autoanticorpi, cioè allo sviluppo di un processo allergico..

Quando gli anticorpi interagiscono con un antigene, i componenti grossolani - proteine ​​che formano un complesso amiloide - si accumulano nel plasma. Dopo l'accumulo sulle pareti dei vasi sanguigni, ad esempio, o sulle ghiandole, l'amiloide distrugge gradualmente l'organo, interrompendone la funzione e quindi portandolo alla morte.

L'amiloidosi colpisce direttamente le caratteristiche funzionali di ciascun organo, inclusi cuore, reni, fegato e altri. Questa malattia causa insufficienza multiorgano ed è pericolosa per la vita..

Classificazione dell'amiloidosi, principali tipi di amiloidosi

Fino all'inizio degli anni '70, i medici aderirono all'idea di una singola sostanza amiloide. Vari sistemi di classificazione sono stati proposti per descrivere questa sostanza. Questa classificazione è stata effettuata sulla base della distribuzione dei depositi di amiloide negli organi e dei dati clinici di vari gruppi di pazienti..

La maggior parte dei sistemi di classificazione descrive l'amiloidosi primaria o idiopatica non correlata a nessuna malattia, così come l'amiloidosi secondaria associata a processi infiammatori cronici. Diversi sistemi di classificazione hanno descritto l'amiloidosi associata al mieloma, familiare e localizzata.

L'era di una nuova classificazione dell'amiloidosi è iniziata negli anni '70. Durante quel periodo, gli scienziati sono riusciti a dissolvere le fibrille amiloidi. Tali metodi hanno permesso di iniziare a condurre studi chimici sui composti amiloidi..

Classificazione moderna dell'amiloidosi

Attualmente l'amiloidosi è classificata in base alle caratteristiche biochimiche. Nel nome del tipo di malattia viene utilizzata l'indicazione dell'amiloide stessa (A) e quindi l'abbreviazione di proteina fibrillare. Ad esempio, nella cosiddetta amiloidosi primaria e amiloidosi associata al mieloma, la proteina fibrillare è rappresentata da una catena leggera delle immunoglobuline o da un frammento di una catena leggera (abbreviata in L). Cioè, la designazione per questo tipo di malattia suona come "amiloidosi da catene leggere" o AL.

L'amiloidosi senile o amiloidosi del cuore, chiamata anche polineuropatia amiloide familiare, è classificata in modo simile..

Le proteine ​​che formano le fibrille amiloidi differiscono per dimensioni, funzione della sequenza di amminoacidi e struttura, ma vengono convertite in composti insolubili che sono simili per struttura e proprietà. Le proteine ​​piegate in modo errato portano alla formazione di fibrille. Da un punto di vista biochimico, le proteine ​​amiloidi mal ripiegate possono essere considerate agenti infettivi (prioni) che causano mutazioni geniche, nonché disturbi nella modifica post-traduzionale o nel trasporto delle proteine..

Tipi di amiloidosi

I tipi di amiloidosi differiscono per la natura biochimica del deposito di amiloide. Alcuni di loro vengono acquisiti, altri vengono ereditati. È importante che i medici determinino immediatamente il tipo di amiloidosi, poiché i metodi di trattamento per ciascun tipo sono diversi.

Amiloidosi primaria (AL)

L'amiloidosi primaria è una malattia acquisita delle plasmacellule. In questo tipo di malattia, le catene leggere delle immunoglobuline monoclonali si depositano nel midollo osseo e si accumulano nel sangue o nelle urine. L'amiloidosi AL viene talvolta diagnosticata insieme al mieloma multiplo, al linfoma o alla macroglobulinemia di Waldenstrom. Le fibrille amiloidi in questo tipo di amiloidosi sono composte da proteine ​​della catena leggera delle immunoglobuline (kappa o lambda).

I sintomi possono iniziare in qualsiasi organo. Il più comune è l'insufficienza cardiaca, l'eccesso di proteine ​​nelle urine o l'insufficienza renale. Potrebbe esserci un ingrossamento del fegato, neuropatia o una lingua ingrossata. Il trattamento prevede chemioterapia ad alte dosi e trapianto di cellule staminali. Questo tipo di malattia è il più comune di tutti i tipi di amiloidosi..

L'amiloidosi secondaria è causata da un'infezione cronica o da una malattia infiammatoria come l'artrite reumatoide, la febbre mediterranea familiare, l'osteomielite o ileite granulomatosa. L'infezione o l'infiammazione provoca un aumento della fase acuta della proteina SAA, parte della quale (proteina AA) si deposita nel corpo come fibrille amiloidi. Pertanto, la malattia è nota come amiloidosi AA. Di solito inizia con una malattia renale, ma possono essere colpiti anche altri organi..

Il trattamento medico o chirurgico di un'infezione cronica o di una malattia infiammatoria sottostante può rallentare o arrestare la progressione di questo tipo di amiloide.

Amiloidosi familiare (ATTR)

Esistono diversi tipi di amiloidosi ereditaria, la più comune delle quali è il sottotipo dovuto a una mutazione nel gene della transtiretina (TTR). Questo gene produce una proteina anormale chiamata transtiretina. Depositi anormali di proteine ​​TTR e sono fibrille amiloidi.

I principali sintomi della malattia sono la neuropatia e la cardiomiopatia; l'amiloidosi familiare viene diagnosticata in età adulta o vecchiaia. I medici conoscono più di 100 mutazioni che coinvolgono la transtiretina. Questa forma di amiloidosi è causa di cardiomiopatia nei pazienti maschi anziani, motivo per cui in precedenza era chiamata "amiloidosi sistemica senile". Opzioni di trattamento: trapianto di fegato, stabilizzazione del TTR con diflunisal o tafamidis, soppressione genetica della produzione di TTR.

Altra amiloidosi familiare

Esistono altre mutazioni geniche che stimolano la produzione di proteine ​​che causano l'amiloidosi. Sono estremamente rari. Queste proteine ​​includono:

  • apolipoproteina A-I (AApoAI);
  • apolipoproteina A-II (AApoAII),
  • gelsolin (Agel);
  • fibrinogeno (AFIB);
  • lisozima (Alys).

Amiloidosi beta-2 microglobulinemica (Abeta2m)

L'amiloidosi beta-2-microglobulinemica è causata da insufficienza renale cronica e spesso si sviluppa in pazienti che sono in dialisi per un periodo prolungato. I depositi di amiloide contenenti proteine ​​beta-2 microglobuline si accumulano nei tessuti, specialmente intorno alle articolazioni, e gradualmente inizia un periodo in cui, a causa di insufficienza renale, questi depositi non possono essere escreti dal corpo.

Amiloidosi localizzata (Aloc)

Esistono molti tipi di amiloidosi localizzata. Un esempio sono i depositi di amiloide localizzati nelle vie aeree (trachea o bronchi), negli occhi e nella vescica. Sono spesso causati dalla produzione locale di immunoglobuline a catena leggera senza il coinvolgimento del midollo osseo. L'amiloidosi localizzata viene trattata con la radioterapia, a volte la chirurgia è efficace.

Altri tipi localizzati di amiloidosi sono associati a proteine ​​endocrine o proteine ​​immagazzinate nella pelle, nel cuore. Non sono malattie sistemiche..

Cause di amiloidosi

Molte proteine ​​diverse possono portare alla formazione di depositi di amiloide, ma solo poche sono associate a gravi disfunzioni degli organi interni.

I depositi di amiloide possono accumularsi sia in tutto il corpo che in qualsiasi organo..

Diversi tipi di amiloidosi si verificano per diversi motivi.

Ad esempio, l'amiloidosi AL primaria o sistemica si verifica idiopaticamente, cioè senza una causa specifica. Tuttavia, viene ripetutamente diagnosticato in pazienti con mieloma multiplo. La parola "sistemico" in questo caso significa che l'intero organismo è interessato. I reni, il cuore, il fegato, l'intestino e anche alcuni nervi sono i più vulnerabili a questo tipo di amiloidosi. La causa principale dell'amiloidosi AL è l'accumulo di amiloidi a catena leggera nel corpo..

Le cause dell'amiloidosi AA secondaria sono:

  • lupus;
  • artrite reumatoide;
  • tubercolosi;
  • malattia infiammatoria intestinale (morbo di Crohn e colite ulcerosa);
  • alcuni tipi di cancro.

L'amiloidosi AA colpisce più comunemente milza, reni, fegato, ghiandole surrenali e linfonodi..

Causa dell'amiloidosi ATTR e 2-beta:

  • depositi di beta-2-microglobulina nel sangue;
  • dialisi per più di 5 anni;
  • insufficienza renale.

Amiloidosi familiare o ereditaria (FA).

Una forma rara ereditata, quindi, la causa della trasmissione è genetica.

Sintomi di amiloidosi, fattori di rischio

Fattori di rischio per l'amiloidosi

  • genere maschile;
  • età avanzata;
  • mieloma multiplo;
  • dialisi per più di 5 anni;
  • alcolismo;
  • malattia renale allo stadio terminale.

Sintomi di amiloidosi

I sintomi dell'amiloidosi variano a seconda di dove si trova la proteina amiloide. I sintomi comuni dell'amiloidosi sono:

  • cambiamenti nel colore della pelle;
  • escrementi color argilla;
  • fatica;
  • sensazione di pienezza, gonfiore;
  • dolori articolari;
  • anemia;
  • violazione del ritmo della respirazione;
  • gonfiore della lingua o lingua ingrandita;
  • sensazione di intorpidimento e formicolio agli arti;
  • perdita di peso.

Sintomi dell'amiloidosi cardiaca

I depositi di amiloide nel cuore irrigidiscono le pareti del muscolo cardiaco. Ciò influisce sul ritmo elettrico del cuore ed è accompagnato dai seguenti sintomi:

  • dispnea;
  • tachicardia;
  • segni di insufficienza cardiaca;
  • gonfiore delle gambe, caviglie;
  • fatica;
  • nausea.

Sintomi di amiloidosi renale

I reni sono un filtro naturale per i rifiuti e le tossine del sangue. I depositi di amiloide nel rene riducono la capacità di questo organo. I sintomi di questa malattia sono i seguenti:

  • segni di insufficienza renale, inclusi gonfiore delle gambe e delle caviglie, gonfiore intorno agli occhi;
  • alti livelli di proteine ​​nelle urine.

L'amiloidosi gastrointestinale si manifesta con i seguenti sintomi:

  • diminuzione dell'appetito;
  • diarrea;
  • nausea;
  • dolore addominale;
  • perdita di peso.

Il danno epatico nell'amiloidosi è simile nella presentazione sintomatica all'amiloidosi dello stomaco e dei reni: accumulo di liquidi, edema, dolore addominale, nausea, mancanza di appetito.

Trattamento dell'amiloidosi, prevenzione

Non esiste un regime di trattamento generalmente accettato per l'amiloidosi. Ciò è dovuto principalmente al fatto che i sintomi dei diversi tipi di malattia differiscono, si manifestano in modi diversi, con diversa intensità e frequenza. La produzione di proteine ​​amiloidi può essere soppressa, rallentando così la progressione della malattia. Tale trattamento aiuta ad affrontare i sintomi ed eliminarli per un certo tempo..

Il trattamento specifico dipende dal tipo di amiloidosi presente nel paziente e da quali organi sono danneggiati.

I principi di base del trattamento sono i seguenti:

  1. Chemioterapia ad alte dosi con trapianto di cellule staminali.
  2. Farmaci chemioterapici.
  3. Trattamento della malattia sottostante (con amiloidosi secondaria di tipo AA), a condizione che non siano danneggiati più di due grandi organi.
  4. Trapianto di fegato.
  5. Trapianto di rene.
  6. Trapianto di cuore.

Prevenzione dell'amiloidosi:

  1. Diuretici per rimuovere il liquido in eccesso.
  2. Coaguli di sangue (indicati per gonfiore o soffocamento della lingua).
  3. Indumenti compressivi per ridurre il gonfiore.
  4. Una corretta alimentazione, dieta speciale, soprattutto per l'amiloidosi gastrica.

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Amiloidosi

Informazione Generale

L'amiloidosi è un gruppo di malattie caratterizzate dalla deposizione di proteine ​​insolubili patologiche con una peculiare struttura fibrillare in organi e tessuti. Con una malattia sistemica, non solo il processo del metabolismo delle proteine ​​viene interrotto, ma anche il normale funzionamento del sistema immunitario. Lo specifico complesso proteina-saccaride amiloide può essere depositato in tutti i tessuti del corpo, spostando gradualmente le cellule sane e normali dall'organo interessato. Tutto ciò porta a una disfunzione funzionale dell'organo e, con un decorso prolungato, si sviluppa un'insufficienza multiorgano con esito fatale..

Solo l'1% della popolazione soffre di questa malattia rara, ma la frequenza di rilevamento di alcune forme di amiloidosi non è la stessa. L'amiloidosi secondaria è più spesso diagnosticata. Nei paesi del bacino del Mediterraneo prevale l'amiloidosi ereditaria geneticamente determinata. Una tendenza simile si osserva tra le persone di nazionalità ebraica e armena..

Tra le forme cliniche, la più comune è la forma nefropatica con una lesione predominante del sistema renale, nonché la forma generalizzata, in cui sono interessati tutti gli organi e sistemi. L'incidenza tra gli uomini è 2 volte superiore a quella tra le donne.

  • In diverse forme di malattia, la struttura chimica dell'amiloide è molto diversa. L'amiloidosi è un gruppo di malattie che sono simili nei sintomi clinici, nel meccanismo di sviluppo e nelle manifestazioni patologiche e la stessa proteina amiloide può essere diversa.
  • La malattia potrebbe non manifestarsi in alcun modo per decenni..
  • Non esistono metodi terapeutici cardinali in grado di sbarazzarsi istantaneamente della patologia.
  • Le vere ragioni per lo sviluppo di alcune forme di amiloidosi sono ancora sconosciute alla scienza.

Patogenesi

Il meccanismo di formazione dell'amiloide:

  • Formazione di amiloidulasti. Nella fase iniziale, si verificano cambiamenti mutazionali in varie cellule del sistema immunitario. Monociti, cellule del sistema macrofago e linfociti mutano, trasformandosi in cellule completamente nuove: gli amiloidoblasti. Il numero di amiloidoblasti aumenta con il progredire della malattia, accumulandosi gradualmente in alcuni organi (fegato, milza, linfonodi, midollo osseo).
  • Sintesi proteica fibrillare. Lo scaffold amiloide è formato da strutture filamentose lunghe e sottili, che si basano su una proteina fibrillare formata all'interno dell'amiloidoblasto. Per il corpo, la proteina fibrillare è estranea, quindi i meccanismi di difesa vengono attivati ​​in risposta al loro aspetto. Gli amiloidoblasti iniziano a circondare altre cellule, che distruggono la proteina fibrillare secreta dagli amiloidoblasti per assorbimento. Tali processi nel corpo possono avvenire indefinitamente sotto forma di una fase latente latente, che alla fine svilupperà ancora tolleranza immunologica, che provocherà un flusso ancora maggiore di proteine ​​fibrillari nei tessuti.
  • Deposizione di amiloide nei tessuti. L'amiloide si forma nello spazio intercellulare dopo la combinazione della proteina fibrillare con nucleoproteine ​​e proteine ​​dei tessuti e del sangue. Tale connessione è considerata molto forte ed è quasi impossibile distruggerla, il che porta all'accumulo di amiloide nei tessuti, spostando gradualmente le cellule sane e normali di un determinato organo.

Cellule che possono trasformarsi in amiloidoblasti:

  • cardiomiociti (amiloidosi cardiaca);
  • cellule c della tiroide;
  • Cellule B del pancreas che producono insulina (amiloidosi insulare);
  • cheratinociti (amiloidosi cutanea);
  • muscolatura liscia (amiloidosi dei grandi vasi);
  • Cellule APUD.

Il meccanismo di cui sopra non è tipico per tutte le forme di amiloidosi, ma per la maggioranza. In alcuni casi, l'amiloide è formata da un meccanismo diverso, che non è stato ancora completamente compreso fino ad oggi..

Classificazione

L'attuale classificazione si basa sulla specificità della proteina di base che forma l'amiloide. Inizialmente viene indicato il tipo di amiloide, quindi la proteina precursore e quindi la forma clinica della malattia con una descrizione degli organi bersaglio colpiti. Il tipo di amiloide in tutti i nomi inizia con la lettera "A", che significa "amiloide", quindi la specifica proteina fibrillare è indicata sotto forma di abbreviazione:

  • Amiloidosi AA. Qui, la seconda "A" denota una proteina di fase acuta, che viene prodotta in risposta alla presenza di una neoplasia o di un processo infiammatorio.
  • Amiloidosi AL. Qui "L" - catene leggere di immunoglobuline.
  • Amiloidosi ATTR. Qui "TTR" è la proteina di trasporto transtiretina per tiroxina e retinolo.
  • A-beta2-M-amiloidosi. Qui la beta-2-microglobulina è crittografata, che costituisce la forma di dialisi della malattia.

Amiloidosi AA. L'amiloide AA è formato dalla proteina sierica della fase acuta, che è la globulina, sintetizzata da epatociti, neutrofili e fibroblasti. La sua quantità aumenta molte volte con l'infiammazione o la presenza di tumori. Tuttavia, solo alcune delle sue frazioni sono coinvolte nella formazione dell'amiloide, pertanto l'amiloidosi si sviluppa solo in una parte dei pazienti con malattie infiammatorie o tumorali. La fase finale dell'amiloidogenesi - la polimerizzazione del precursore solubile in fibrille - non è completamente compresa. Si ritiene che questo processo avvenga sulla superficie dei macrofagi con la partecipazione di enzimi di membrana e fattori tissutali, che determinano il danno d'organo..

L'amiloidosi AA è caratterizzata da 3 forme:

  • Amiloidosi reattiva secondaria, che si verifica sullo sfondo di malattie tumorali e processi infiammatori. È considerata la forma più comune. Tra le ragioni per lo sviluppo della forma secondaria sono venute alla ribalta: l'artrite reumatoide; malattie del sistema sanguigno (linfogranulomatosi, linfoma); artrite psoriasica; Morbo di Crohn, colite ulcerosa. La malattia può svilupparsi sullo sfondo di osteomielite, tubercolosi e altre patologie purulente-ostruttive.
  • Febbre mediterranea familiare (malattia periodica) con eredità autosomica recessiva. La predisposizione etnica è nota tra armeni, arabi, rom ed ebrei. Esistono 4 forme: articolare; febbrile; addominale; toracica. La malattia inizia con una febbre inspiegabile e manifestazioni di artrite. Il 40% dei pazienti sviluppa amiloidosi renale.
  • Nefropatia familiare con sordità e orticaria (sindrome di Macle-Wales). La malattia è ereditata in maniera autosomica dominante. In primo luogo, compaiono eruzioni cutanee, orticaria, edema di Quincke, diminuzione dell'udito. Infine, si sviluppa l'amiloidosi renale. Questa variante è considerata la più comune tra l'amiloidosi ereditaria..

Organi bersaglio nell'amiloidosi AA: reni; fegato; milza; ghiandole surrenali; intestini.

Amiloidosi AL. La patologia è formata dalle vie polmonari delle immunoglobuline, in cui viene interrotta la sequenza di amminoacidi, che causano la destabilizzazione delle molecole e portano alla formazione di fibrille amiloidi. I fattori locali prendono parte allo sviluppo del processo patologico, a seconda di quale o l'altro organo è interessato. La sintesi delle immunoglobuline viene effettuata da un clone anormale di beta e plasmacellule nel midollo osseo, che molto probabilmente è apparso a seguito di una mutazione o immunodeficienza T.

Ci sono 2 forme:

  • amiloidosi primaria idiopatica, che non è stata preceduta da alcuna malattia;
  • amiloidosi nei tumori delle cellule beta e nel mieloma multiplo.

Organi bersaglio nell'amiloidosi AL:

  • tratto digerente;
  • un cuore;
  • sistema nervoso;
  • reni;
  • pelle.

Nell'amiloidosi AL, la carenza del fattore X del sistema di coagulazione del sangue porta allo sviluppo della sindrome emorragica con emorragie specifiche intorno agli occhi, note come "occhi di procione".

La diagnosi differenziale tiene conto del fatto che il tipo AA è il più giovane e colpisce le persone con un'età media di 40 anni e per il modulo AL l'età media è di 65 anni. In entrambi i casi, i maschi predominano tra i pazienti..

L'amiloidosi ATTR include 2 opzioni:

  • Neuropatia familiare (raramente, nefropatia e cardiopatia). Eredità autosomica dominante. L'amiloide è formata dalla transtiretina mutante, che viene sintetizzata dalle cellule del fegato, gli epatociti. Le proteine ​​mutanti sono caratterizzate da instabilità e, in determinate condizioni, passano in strutture fibrillari, formando la proteina amiloide.
  • Amiloidosi familiare senile. Si trova solo negli anziani. La patologia si basa sulla transtiretina non mutante, normale nella composizione degli amminoacidi, che ha modificato le proprietà fisico-chimiche. Le strutture fibrillari si formano sotto l'influenza dei cambiamenti metabolici legati all'età nel corpo. La malattia colpisce più spesso il sistema nervoso, meno spesso il cuore e il sistema renale.

Amiloidosi A2M. Una nuova manifestazione di amiloidosi sistemica, che è apparsa dopo l'introduzione dell'emodialisi cronica nella pratica. La proteina colpevole è la beta-2-microglobulina, che non può essere filtrata durante l'emodialisi e viene trattenuta nel corpo del paziente. L'amiloidosi si sviluppa in media dopo 7 anni di regolare emodialisi. Gli organi bersaglio sono i tessuti periarticolari e il sistema scheletrico.

Amiloidosi locale. Può svilupparsi a qualsiasi età e colpire qualsiasi organo o tessuto. In pratica, viene considerata l'amiloidosi delle isole del pancreas nei pazienti anziani. Vengono descritti fatti che confermano che quasi tutti i casi di diabete mellito di tipo 2 negli anziani sono in qualche modo patogeneticamente associati all'amiloidosi delle isole del pancreas, che è formata dal polipeptide delle cellule beta.

L'amiloidosi cerebrale è considerata la base della demenza di Alzheimer. Le proteine ​​del siero di latte si depositano nelle neurofibrille cerebrali, nelle placche aterosclerotiche, negli stack vascolari.

Le ragioni

L'amiloidosi può essere una malattia indipendente o svilupparsi sullo sfondo di un'altra patologia del corpo. Per motivi di sviluppo, è consuetudine distinguere:

  • amiloidosi idiopatica (primaria);
  • amiloidosi reattiva (secondaria);
  • amiloidosi nelle neoplasie tumorali;
  • amiloidosi senile;
  • amiloidosi ereditaria;
  • amiloidosi in pazienti sottoposti a emodialisi.

Amiloidosi primaria

Nell'amiloidosi primaria, non è possibile determinare la vera causa della formazione di amiloide. In quasi tutti i casi, con la forma primaria della malattia, si registra la degenerazione delle cellule del sistema immunitario da parte di un meccanismo mutazionale con la formazione di AL-amiloide, che si accumula principalmente nei tessuti della genesi mesodermica (nervi, sistema cardiovascolare, pelle, sistema muscolare, ecc.).

L'amiloide AL può anche formarsi nel plasmocitoma (mieloma) - una patologia tumorale, caratterizzata da trasformazione maligna e moltiplicazione di linfociti B differenziati (plasmaciti). Sono queste cellule che secernono globuline anomale in enormi quantità, che reagiscono con le nucleoproteine ​​plasmatiche e formano una proteina amiloide.

Amiloidosi secondaria

Questa forma è caratterizzata dalla formazione di AA-amiloide. La malattia si sviluppa sullo sfondo di un processo infiammatorio progressivo a lungo termine nel corpo, essendo, in effetti, una complicazione di un'altra malattia.

Ragioni per l'amiloidosi secondaria:

  • malattie purulente croniche (suppurazione prolungata di ferite, osteomielite);
  • focolai cronici di infezione (sifilide, tubercolosi, lebbra, pielonefrite, ecc.);
  • tumori, neoplasie (leucemia, linfogranulomatosi e altre lesioni tumorali del sistema sanguigno);
  • colite ulcerosa (una malattia del colon di genesi infiammatoria);
  • malattie reumatologiche (spondilite anchilosante, artrite reumatoide, ecc.).

Con l'amiloidosi secondaria, assolutamente qualsiasi organo e sistema di una persona può essere colpito. Solo pochi anni dopo l'inizio della malattia, i sintomi clinici pronunciati compaiono sotto forma di un disturbo funzionale dell'organo interessato (milza, fegato, linfonodi, ghiandole surrenali, reni). L'insufficienza multiorgano si sviluppa gradualmente e può essere fatale.

Amiloidosi ereditaria

Ciascuna delle 23 coppie di cromosomi che compongono l'apparato genetico umano contiene un numero enorme di geni. E ciascuno dei geni è responsabile della formazione di alcune proteine ​​specifiche nella cellula, che ne determina ulteriormente la funzionalità e la struttura. L'amiloidosi ereditaria è causata da mutazioni genetiche nelle cellule immunitarie del corpo, che vengono trasmesse di generazione in generazione e sono responsabili della formazione di amiloidoblasti. La forma ereditaria viene rilevata in persone di determinati gruppi etnici o in persone che vivono in determinati territori.

Malattie che appartengono a forme ereditarie di amiloidosi:

  • Malattia di Macle e Wells (amiloidosi inglese, amiloidosi nefropatica familiare). Caratterizzato da attacchi di febbre, cambiamenti nella percezione uditiva (fino alla sordità), orticaria.
  • Febbre mediterranea familiare (malattia periodica). La patologia è registrata in armeni, ebrei e arabi. I pazienti hanno infiammazione delle membrane sierose, aumento della temperatura corporea superiore a 39 gradi, febbre e anomalie mentali.
  • Amiloidosi cardiopatica ereditaria. Clinicamente molto simile all'amiloidosi primaria generalizzata e si verifica principalmente in Danimarca.
  • Amiloidosi neuropatica ereditaria. Viene colpito il sistema nervoso, che innerva il lavoro di braccia, gambe, occhi, reni, ecc..

Amiloidosi senile

Nelle persone di età superiore agli 80 anni, può esserci una caratteristica deposizione di proteina amiloide in vari tessuti e organi. Il processo patologico è più spesso associato ad altre malattie ed è di natura locale. Forme di amiloidosi senile:

  • Amiloidosi cerebrale (senile, cerebrale). Caratterizzato dalla deposizione della proteina amiloide di tipo Ab nel tessuto cerebrale e si verifica nella malattia di Alzheimer.
  • Amiloidosi cardiaca senile. Colpisce il muscolo cardiaco, diversi tipi di amiloide possono essere il colpevole (alcuni si depositano negli atri e alcuni nei ventricoli). In entrambi i casi, l'amiloide può accumularsi parallelamente in altri organi (sistema polmonare, milza, pancreas).

Amiloidosi nei tumori

Alcuni tumori sono caratterizzati dalla degenerazione delle cellule nell'organo colpito, che porta alla produzione di una specifica proteina fibrillare. In questi casi, l'amiloidosi è di natura locale. Ragioni di amiloidosi:

  • Tumore delle isole del pancreas. Le isole sono un accumulo di cellule specifiche che producono vari ormoni (glucagone, insulina, somatostatina, ecc.). Con la trasformazione maligna di tali cellule, viene prodotta una proteina fibrillare, che in seguito si trasforma in amiloide.
  • Carcinoma midollare della tiroide. La neoplasia è formata dalle cellule C della tiroide, che normalmente producono l'ormone calcitonina, che controlla il metabolismo del calcio nel corpo. In questo caso, si forma l'amiloide di tipo AE, che consiste in frammenti di calcitonina con sintesi alterata.

Amiloidosi nei pazienti in emodialisi

L'emodialisi si riferisce alla purificazione artificiale del sangue umano dai sottoprodotti metabolici che vengono escreti attraverso il sistema renale durante il suo normale funzionamento. "Rene artificiale" è indicato per i pazienti con insufficienza renale acuta e cronica. L'essenza della procedura sta nel passaggio del sangue attraverso un apparato speciale, che aiuta a rimuovere il fluido in eccesso e varie sostanze nocive dal sangue passato. Dopo la pulizia, le grandi proteine ​​e le cellule del sangue vengono restituite al corpo.

Con l'emodialisi prolungata, l'amiloide si forma dalla B2-microglobulina, che normalmente viene rimossa esclusivamente attraverso il sistema renale, ma non viene filtrata attraverso la membrana del dializzatore, persistendo e accumulandosi nel corpo umano. I pazienti con insufficienza renale sono in emodialisi per molti mesi e anni, il che contribuisce ad aumentare più volte il livello della proteina microglobulina-B2. Dopo il legame alle nucleoproteine ​​plasmatiche, il complesso precipita nei tessuti e negli organi (compresi i reni, aggravando il decorso dell'insufficienza renale).

Sintomi di amiloidosi

Dato che l'amiloidosi è caratterizzata da danni a qualsiasi organo e tessuto, il quadro clinico può essere molto vario. Nelle fasi iniziali, la malattia potrebbe non manifestarsi in alcun modo, vengono registrate gradualmente violazioni dello stato funzionale di un determinato organo e si sviluppa insufficienza d'organo..

Con il progredire dell'amiloidosi, altri organi e tessuti sono coinvolti nel processo patologico. È estremamente raro che venga registrata l'amiloidosi locale, che è caratterizzata dalla sconfitta di un solo organo..

Cosa è influenzato dall'amiloidosi:

  • sistema renale;
  • il sistema cardiovascolare;
  • ghiandole surrenali;
  • milza;
  • articolazioni;
  • muscolo;
  • tratto digerente;
  • sistema epatico;
  • pelle;
  • sistema nervoso.

Amiloidosi del rene

Molto spesso, l'amiloidosi colpisce il sistema renale e il danno renale è considerato la manifestazione più pericolosa della malattia. I sintomi dell'amiloidosi renale dipendono dallo stadio della malattia.

È consuetudine distinguere 4 fasi:

  • Stadio latente (latente). Clinicamente, il paziente non ha sintomi. Nella forma secondaria predominano i sintomi della malattia sottostante e i sintomi dell'amiloidosi renale compaiono dopo diversi anni o decenni. Nella pratica medica vengono descritti casi di rapido sviluppo della patologia - dopo 3-4 mesi.
  • Fase proteinurica. I depositi di amiloidosi si depositano nei glomeruli, nei piccoli vasi e nello spazio intercellulare. Lo stage può durare 10 anni o più. Con il progredire della patologia, i tessuti vengono compressi, la loro atrofia e la conseguente morte dei nefroni. Come risultato di una violazione della capacità di filtrazione dei reni, le proteine ​​iniziano ad essere escrete nelle urine. In questa fase, la funzione escretoria dei reni è compromessa, ma continua a funzionare, il che rende difficile diagnosticare la malattia. È possibile confermare la diagnosi solo da laboratorio.
  • Stadio nefrotico. È caratterizzato da un'ulteriore distruzione del filtro renale, che porta alla formazione di sindrome nefrosica con rilascio di una grande quantità di proteine ​​nelle urine (più di 3 g / l) e una diminuzione della concentrazione di proteine ​​nel sangue. Le proteine ​​prendono parte alla ritenzione della parte liquida del plasma sanguigno nel letto vascolare, mantenendo la pressione osmotica colloidale. Pertanto, quando diminuiscono, si osserva ritenzione di liquidi nel corpo e si sviluppa un edema generalizzato, che rende possibile sospettare l'amiloidosi in questa fase. Il gonfiore si osserva in qualsiasi momento della giornata e non dipende dalla posizione del corpo. In primo luogo, il viso e le palpebre si gonfiano, quindi l'edema scende nell'addome, nella regione lombare e nei genitali. Man mano che la patologia progredisce, si sviluppa anasarca, la pelle diventa pallida e le gambe e i capelli diventano secchi e fragili. Il sangue può essere trovato nelle urine. Lo stadio nefrosico può durare 4-6 anni, dopodiché si passa a quello successivo.
  • Stadio azotemico. Il sistema renale sta facendo il suo lavoro solo per il 25%. C'è un ritardo nei prodotti metabolici (acido urico, urea, ecc.).

Manifestazioni cliniche di insufficienza renale:

  • Cambiamenti nella minzione. Normalmente, una persona dovrebbe espellere 800 ml di urina e, in caso di insufficienza renale, il volume viene ridotto a 50 ml.
  • Deterioramento del benessere generale. Si manifesta con stanchezza eccessivamente veloce, debolezza.
  • Cambiamenti nel lavoro del tratto digestivo. Vomito, alitosi, secchezza delle fauci, nausea.
  • Cambiamenti nella pelle. I pazienti lamentano prurito, pallore, graffi;
    cambiamenti nel sistema cardiovascolare. Appare aritmia, aumento della pressione sanguigna, aumento delle cavità cardiache.
  • Danno cerebrale. Alte concentrazioni di acido urico e urea hanno un effetto negativo sulle strutture del cervello, che si manifesta con disturbi della memoria, insonnia, irritabilità, cambiamenti nelle capacità mentali e psiche.
  • Anemia. Il numero di globuli rossi e la concentrazione di emoglobina sono ridotti a causa della mancanza di eritropoietina, una sostanza specifica che viene sintetizzata dal sistema renale e attiva la formazione di globuli rossi nel midollo osseo.

Una micropreparazione di un rene affetto da amiloidosi è macchiata nella bocca del Congo. A basso ingrandimento, i depositi di proteine ​​possono essere visti sotto forma di piccoli blocchi di varie forme, dipinti in rosso o color mattone. Nell'apparato glomerulare si registra la maggior quantità di amiloide e al di fuori dei glomeruli e nelle pareti delle arterie l'amiloide è contenuta in quantità minori.

Amiloidosi epatica

La sconfitta del sistema epatico è spesso registrata nella forma generalizzata di amiloidosi. Come risultato della deposizione di amiloide, le cellule del fegato, i vasi sanguigni del fegato e delle vie biliari vengono compressi con una violazione della loro funzione.

La deposizione di depositi di amiloide porta ad un aumento delle dimensioni del fegato, che può essere rilevato dalla palpazione durante l'esame iniziale del paziente. La superficie del fegato rimane liscia, il suo bordo inferiore è uniforme, non c'è dolore. È estremamente raro che si sviluppi insufficienza epatica, anche con un decorso prolungato del processo, che è associato ad elevate capacità rigenerative del fegato.

Sintomi di amiloidosi epatica:

  • Un aumento delle dimensioni di un organo è l'epatomegalia. Un fegato ingrossato e denso è palpabile.
  • Segni di ipertensione portale. Il sangue dagli organi interni (milza, intestino, stomaco) entra nella vena porta (portale), dopodiché viene inviato al fegato, dove viene eseguito il processo di disintossicazione con successivo ritorno alla circolazione sistemica. Come risultato della compressione dei vasi sanguigni da parte dei depositi di proteine ​​amiloidi, si verifica un aumento della pressione sanguigna nel sistema della vena porta, che compensatorio porta all'espansione del sistema venoso degli organi interni, fino alla loro rottura. Tutto ciò può portare a gonfiore degli arti inferiori, ascite, sanguinamento dal tratto digerente, disturbi delle feci.
  • Ittero. È estremamente raro nella deposizione di amiloide. Si sviluppa sullo sfondo di un deflusso disturbato della bile lungo le vie biliari a causa della spremitura da depositi dall'esterno.

Amiloidosi del cuore

Il miocardio è colpito in alcune forme di amiloidosi ereditaria e nella forma primaria. La proteina amiloide può essere depositata non solo nel muscolo cardiaco, ma anche nelle membrane del cuore (endocardio, pericardio). I depositi di amiloide comprimono le arterie coronarie e influenzano negativamente la circolazione del cuore, portando alla morte immediata delle cellule muscolari. Manifestazioni cliniche:

Amiloidosi della milza

Come risultato della deposizione di depositi, la milza aumenta di dimensioni, il che rende l'organo accessibile alla palpazione (normalmente, la milza non può essere palpata). La superficie dell'organo è liscia e uniforme, la struttura è densa, indolore. Sintomi dell'amiloidosi della milza:

  • trombocitopenia;
  • anemia;
  • leucopenia.

Il microscopio ha una lucentezza untuosa. La milza sebacea (l'amiloide cade diffusamente) e sago (l'amiloide cade in grani) sono isolate. Di solito le proteine ​​cadono lungo le fibre reticolari.

Amiloidosi intestinale

Il danno intestinale nell'amiloidosi generalizzata è comune, che influisce negativamente sull'assorbimento di vitamine, nutrienti e minerali.

Sintomi di amiloidosi intestinale:

  • feci molli frequenti;
  • debolezza muscolare;
  • perdita di peso (fino alla cachessia);
  • affaticabilità veloce;
  • debolezza generale, letargia, apatia.
  • perdita di capelli, unghie fragili;
  • anemia;
  • disturbi mentali e mentali;
  • gonfiore (a causa del basso contenuto di proteine ​​nel sangue).

Con l'amiloidosi locale, la proteina può accumularsi in un'area, imitando una neoplasia o un tumore, che comprime l'intestino, interrompendo la sua peristalsi. Primi sintomi:

  • dolore nella regione epigastrica;
  • gonfiore;
  • stipsi;
  • vomito di feci (in casi estremamente gravi).

Amiloidosi cutanea

L'amiloide modifica la struttura della pelle e il suo apporto di sangue, che si manifesta sotto forma di desquamazione, secchezza e pallore. In alcune forme di patologia, un'eruzione cutanea appare sotto forma di molte bolle dense e piccole di colore rosso o giallo. È possibile la fusione di bolle, il che porta ad un aumento dell'area della lesione. Dolore e prurito sono estremamente rari. Potrebbe esserci desquamazione sulla superficie dei noduli. Foto di amiloidosi cutanea di seguito.

Amiloidosi del sistema nervoso

Quando la proteina amiloide si deposita, la trasmissione degli impulsi lungo le fibre nervose viene interrotta, il che si manifesta in alcuni sintomi a seconda dell'area della lesione. L'amiloidosi senile è caratterizzata da un danno ai tessuti e alle strutture del cervello, che si manifesta con una diminuzione delle capacità mentali, dell'intelligenza, dell'attenzione e della memoria. Sono possibili deviazioni mentali. Nella forma familiare, il sistema nervoso periferico è interessato, che si manifesta con una sensazione di gattonare, prurito, dolore e sensibilità ridotta in alcune aree. Nei casi più gravi si nota la paralisi: una completa perdita dell'attività motoria.

Corpi amiloidi nel segreto della prostata

Nell'analisi della secrezione prostatica vengono identificati coaguli specifici. I corpi amiloidi sono di forma ovale e normalmente non dovrebbero essere trovati. La loro presenza indica un processo infiammatorio. Con la congestione nella ghiandola prostatica, il numero di corpi amiloidi aumenta. L'identificazione di elementi patologici può indicare lo sviluppo di adenoma prostatico. Molto spesso, i corpi amiloidi vengono diagnosticati negli anziani..

Analisi e diagnostica

Dato che l'amiloidosi può essere mascherata sotto diverse maschere a causa dell'eccessiva varietà di sintomi clinici, la diagnosi della malattia è considerata molto difficile. Per valutare lo stato funzionale degli organi interni, vengono eseguiti tali metodi di esame come:

  • ECG;
  • Ecocardiografia;
  • Ultrasuoni;
  • Raggi X;
  • Sigmoidoscopia;
  • FGDS.

L'amiloidosi, sospettata dai sintomi clinici e dai parametri di laboratorio, richiede la conferma mediante analisi del substrato patologico - l'amiloide. È a questo scopo che vengono utilizzati campioni colorati. Secondo una delle modifiche esistenti, il colorante (rosso Congo, blu Evans) viene iniettato per via endovenosa e si accumula nelle masse amiloidi, riducendo così la sua concentrazione nel sangue.

Un altro metodo diagnostico è l'iniezione sottocutanea di una soluzione all'1% appena preparata di blu di metilene in un volume di 1 centimetro cubo nel sottoscapolare. Successivamente, viene valutato il colore delle urine. Il colore dell'urina non cambia se le masse amiloidi hanno catturato e accumulato colorante. In questo caso, l'analisi è considerata positiva e la diagnosi è confermata. Tuttavia, con il colore delle urine invariato e l'analisi negativa, la diagnosi non è esclusa..

Il principale metodo diagnostico è una biopsia dell'organo interessato (fegato, rene, ecc.). Nel 90-100% dei casi si ottiene un risultato positivo. Più forte è l'infiltrazione amiloide dell'organo bersaglio, più facile è identificare la proteina e stabilire una diagnosi accurata. Inizialmente, le biopsie vengono prelevate dal retto o dalle mucose del cavo orale nell'area di 3-4 molari.

Se si sospetta amiloidosi AL, viene eseguita una biopsia del midollo osseo. È anche possibile eseguire una biopsia per aspirazione del grasso sottocutaneo dalla parete addominale anteriore (il livello di sensibilità raggiunge il 50%). Se si sospetta amiloidosi da dialisi, viene eseguita una biopsia periartrricolare.

È ora molto comune per la scintigrafia del componente P del siero marcato con iodio valutare la distribuzione della proteina amiloide nel corpo in vivo. Questo metodo consente di monitorare chiaramente la dinamica dei depositi di tessuto durante il processo di trattamento. Dal punto di vista diagnostico è importante non solo identificare l'amiloide nei tessuti, ma anche digitarla utilizzando metodi coloranti e antisieri (anticorpi mono e policlonali) alle principali proteine ​​delle fibrille amiloidi.

Trattamento e farmaci

La terapia principale è volta a sopprimere la sintesi e il rilascio di proteine ​​precursori da cui si forma l'amiloide.

Trattamento dell'amiloidosi AA

La terapia è finalizzata al trattamento della malattia che ha portato all'amiloidosi. Vengono utilizzati chemioterapia, antibiotici, chirurgia, ecc..

La preferenza è data ai derivati ​​della 4-aminochinolina (Rezokhin, Plaquenil, Delagil). L'azione dei farmaci è volta a sopprimere la sintesi delle fibrille amiloidi nelle prime fasi dell'amiloidogenesi inibendo diversi enzimi. Il farmaco Delagil in una dose di 0,25 g è prescritto per molto tempo (diversi anni).

Le fibrille proteiche che formano l'amiloide contengono un numero enorme di gruppi sulfidrilici privi di SH, che sono attivamente coinvolti nell'aggregazione delle proteine ​​in strutture stabili. Per bloccarli, Unithiol al 5% viene utilizzato per via intramuscolare alla dose di 3-5 ml al giorno con un aumento graduale del dosaggio a 10 ml al giorno per 30-40 giorni. Il corso ripetuto viene eseguito 2-3 volte all'anno..

Assicurati di utilizzare fegato cotto o crudo per 6-12 mesi al giorno per 100-150 g. È consentito utilizzare idrolizzati di fegato, come Sirepar. 40 g di fegato corrispondono a 2 ml di Sirepar. Lo schema consigliato prevede l'alternanza della somministrazione intramuscolare di Sirepar due volte a settimana, 5 ml (2-3 mesi) con l'utilizzo di fegato crudo per 1-2 mesi.

Gli immunomoduatori si sono dimostrati efficaci:

  • Levamisole o Decaris;
  • T-attivina;
  • Timalin.

Dimexide ha un effetto positivo, grazie al suo effetto assorbibile. Il farmaco viene utilizzato sotto forma di 10-20% per via orale a 10 mg, corso per 6 mesi.

La colchicina ha un effetto antimitotico e viene utilizzata per le malattie periodiche. L'effetto positivo del farmaco è spiegato dalla sua capacità di rallentare l'amiloidogenesi. Con un appuntamento tempestivo, è possibile prevenire lo sviluppo dell'amiloidosi renale, che è considerata la complicanza più pericolosa. La colchicina è prescritta per molto tempo e in alcuni casi per tutta la vita.

Trattamento dell'amiloidosi AL

L'obiettivo del trattamento è ridurre la produzione di precursori: catene leggere di immunoglobuline, motivo per cui è indicata la polichemioterapia. Il regime standard include Prednisolone e Melfalan. Regimi più aggressivi contengono doxorubicina, vincristina, ciclofosfamide.

Per migliorare il lavoro dei soppressori di T, vengono prescritti Levamisole e altri immunomodulatori.
Il trapianto di fegato è indicato per l'amiloidosi ATTR.

Con l'amiloidosi da dialisi e la forma AB2M, viene prescritta l'emodialisi ad alto flusso con immunosorbimento ed emofiltrazione. Grazie a procedure tempestive, è possibile ridurre il livello di beta2-microglobulina. In casi critici, è indicato un trapianto di rene.

La terapia prescritta non sempre dà l'effetto atteso a causa della diagnosi tardiva e del coinvolgimento di più organi contemporaneamente nel processo patologico. Una diagnosi tempestiva e il più precoce possibile basata sulla conoscenza di tutti i sintomi dell'amiloidosi è di importanza decisiva..

Medicinali

  • Rezokhin.
  • Plaquenil.
  • Delagil.
  • Sirepar.
  • Unithiol.

Procedure e operazioni

Il trapianto di un organo da donatore è l'unico modo possibile per salvare la vita di un paziente con insufficienza d'organo sviluppata sullo sfondo dell'amiloidosi. È importante capire che il trapianto è solo un metodo di trattamento sintomatico che non è in grado di eliminare la vera causa e rallentare la progressione dell'amiloidosi. La ricaduta della malattia è possibile anche dopo il trapianto..

Cosa può essere trapiantato con l'amiloidosi:

  • un cuore;
  • rene;
  • pelle;
  • tessuto epatico.

Un donatore di organi può essere ottenuto sia da un donatore vivente che da una persona a cui è stata diagnosticata la morte cerebrale, ma l'attività funzionale degli organi interni è stata preservata. Ad oggi, è stato sviluppato un cuore artificiale, che si presenta sotto forma di un apparato completamente meccanizzato che pompa il sangue nel corpo umano. Dopo il trapianto, viene prescritto l'uso per tutta la vita di immunosoppressori, che aiutano a prevenire il rigetto di tessuti o organi "estranei".

Prevenzione

La prevenzione dell'amiloidosi secondaria si basa sul trattamento tempestivo di malattie sistemiche, infiammatorie purulente e tumorali. Nell'amiloidosi idiopatica, la prevenzione consiste nel prendere una storia approfondita della patologia ereditaria familiare, condurre consultazioni ed esami medici e genetici.

Durante la gravidanza

La gravidanza con amiloidosi è consentita solo se l'attività funzionale degli organi vitali della donna le consente di sopportare e dare alla luce un bambino sano. Altrimenti, l'inizio della gravidanza può causare la morte non solo del feto, ma anche della madre stessa..

Alcune forme locali di amiloidosi non impediscono l'inizio e la gestazione della gravidanza. Il parto può procedere senza complicazioni e terminare con la nascita di un bambino sano con l'accumulo di proteina amiloide in un solo organo o tessuto specifico (parete intestinale, tessuto muscolare). Nella forma generalizzata, la prognosi per la madre e il feto è determinata dalle riserve dell'organo interessato e dalla durata della malattia..

Amiloidosi nei bambini

L'incidenza nei bambini è molto più bassa rispetto agli adulti, il che è spiegato dal tempo necessario per avviare e sviluppare un processo patologico (diversi anni). Tuttavia, con l'amiloidosi secondaria ed ereditaria, il danno agli organi interni è possibile anche nella prima infanzia..

Conseguenze e complicazioni

L'amiloidosi può provocare determinate condizioni acute causate dalla disfunzione di uno o più organi contemporaneamente. Molto spesso, tali complicazioni sono fatali..

Complicazioni dell'amiloidosi: infarto del miocardio; ictus; malattie infettive; trombosi della vena epatica.

Elenco delle fonti

  • Svistushkin V.M., Mustafaev D.M. "Amiloidosi delle vie respiratorie", articolo sulla rivista RMZh n. 26 del 21/11/2014
  • Zagrebneva A.I., Poteshkina N.G., Kuznechenko D.I., Babak V.V "Amiloidosi sistemica associata a mieloma multiplo: un caso clinico", cancro al seno n. 12 (II) dal 17.12.2018
  • Vinogradova O.M. "Varianti primarie e genetiche dell'amiloidosi" Medicina, 1980

Istruzione: Laureato in Medicina Generale presso la Bashkir State Medical University. Nel 2011 ha conseguito il diploma e l'attestato nella specialità "Terapia". Nel 2012 ha ricevuto 2 certificati e diplomi nelle specialità "Diagnostica funzionale" e "Cardiologia". Nel 2013 ha seguito corsi su "Temi di attualità dell'otorinolaringoiatria in terapia". Nel 2014 ha seguito corsi di alta formazione nella specialità "Ecocardiografia clinica" e corsi nella specialità "Riabilitazione medica". Nel 2017 ha completato i corsi di alta formazione nella specialità "Ecografia vascolare".

Esperienze lavorative: Dal 2011 al 2014 ha lavorato come terapista e cardiologa presso il Policlinico MBUZ n. 33 di Ufa. Dal 2014 ha lavorato come cardiologo e dottore in diagnostica funzionale presso il Policlinico MBUZ n. 33 di Ufa. Dal 2016 lavora come cardiologo presso il Policlinico n. 50 di Ufa. Membro della Società Russa di Cardiologia.